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蛋白质是调控各种细胞功能的重要执行者，决定着生命活动能否有序、高效的进行，而蛋白质翻译后修饰 (Protein translational modifications，PTMs) 则在这一过程中起着至关重要的作用。PTMs通过功能基团或蛋白质的共价添加、调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解，进而改变其化学性质或结构，使得蛋白质具有更为复杂的结构和丰富多样的功能，最终实现生物学功能的精细调节。这些修饰包括磷酸化、糖基化、泛素化、乙酰化、亚硝基化、甲基化、琥珀酰化等等。PTMs对细胞生物学、疾病发病机制和治疗预防的研究中起到至关重要的作用。
磷酸化：
蛋白质转录后修饰，特别是蛋白质的磷酸化，参与了体内几乎所有的细胞活动，因此检测磷酸化蛋白对研究多种发育障碍及人类疾病至关重要。磷酸化抗体可以特异性识别磷酸化的氨基酸位点。磷酸化抗体可以用于区分蛋白质的磷酸化及非磷酸化的存在形式，可用于对磷酸化蛋白进行定性、定量分析。
甲基化：
蛋白质甲基化也是翻译后修饰的一种形式，一般指精氨酸或赖氨酸在蛋白质序列中的甲基化。在组蛋白中，蛋白质甲基化是被研究最多的一类，某些组蛋白残基通过甲基化可以抑制或激活基因表达，与癌症、衰老、老年痴呆等许多疾病密切相关，是表观遗传学的重要研究内容之一，因此检测甲基化蛋白意义重大。甲基化抗体可以特异性识别甲基化的氨基酸位点，可以用于区分蛋白质的甲基化及非甲基化的存在形式，可用于对甲基化蛋白进行定性、定量分析。
乙酰化：
蛋白质乙酰化是指在乙酰基转移酶的作用下，在蛋白质赖氨酸残基上添加乙酰基的过程，是细胞控制基因表达，蛋白质活性或生理过程的一种机制。乙酰化抗体可以特异性识别乙酰化的氨基酸位点，可以用于区分蛋白质的乙酰化及非乙酰化的存在形式，可用于对乙酰化蛋白进行定性、定量分析。
糖基化：
糖基化是在酶的控制下，蛋白质或脂质附加上糖类的过程，发生于内质网。在糖基转移酶作用下将糖转移至蛋白质，和蛋白质上的氨基酸残基形成糖苷键。蛋白质经过糖基化作用，形成糖蛋白。糖基化是对蛋白的重要的修饰作用，有调节蛋白质功能作用。根据 糖苷链类型，哺乳动物的蛋白质糖基化可以分为三类，即以Ser、Thr、Hpy和Hly的羟基的氧原子为连接点，形成-0-糖苷键型。以Asn的酰胺基、N一末端氨基酸的 α - 氨基以及Lys或Arg的ω - 氨基为连接点，形成-N-糖苷键型。由乙醇胺磷酸盐、三个甘露糖苷、葡萄糖胺以及纤维醇磷脂组成的GPI糖基磷脂酰肌醇锚。糖基化抗体可以特异性识别糖基化的氨基酸位点，可以用于区分蛋白质的糖基化及非糖基化的存在形式，可用于对糖基化蛋白进行定性、定量分析。
琥珀酰化：
赖氨酸是最容易被修饰的氨基酸基团之一，其修饰包括甲基化、泛素化、磷酸化、乙酰化、糖基化和丙酰化等，它通常在功能调节中发挥重要作用。在2010年芝加哥大学团队首次报告了赖氨酸琥珀酰化（lysine succinylation）这种新型蛋白质的翻译后修饰。来自3个蛋白(异柠檬酸脱氢酶、丝氨酸羟甲基转移酶和甘油醛-3-磷酸脱氢酶A (GAPDH))之中，鉴定了4个琥珀酰赖氨酸候选肽，通过western blot分析、体内同位素琥珀酸标记、MS/MS和HPLC洗脱对相应合成肽进行验证，证明所鉴定的琥珀酰-赖氨酸肽段来自体内蛋白。这种修饰可以对不同生理环境做出应答，并且在进化上是保守的。通过抗琥珀酰赖氨酸抗体的亲和纯化，在14个大肠杆菌蛋白之中鉴定出69个琥珀酰赖氨酸位点。结果表明，赖氨酸琥珀酰化是一种自然发生的赖氨酸修饰。
乳酸化：
细胞代谢为所有生命过程提供能量和材料来源，肿瘤细胞的一个重要特征是重度依赖糖酵解产生大量乳酸，被称为“瓦伯格效应 ”(Warburg effect)，此现象于1924被德国科学家Otto. Warburg首次提出。瓦伯格效应不但在肿瘤中存在，在免疫细胞激活，细胞重编程等过程中也广泛存在。
2019年10月24日，芝加哥大学赵英明教授课题组（共同一作为Di Zhang和Zhanyun Tang）在Nature杂志发表研究，首次报道了乳酸作为组蛋白翻译后的一种修饰，发挥着基因转录调控的功能。这项最新发现成为该领域的最新突破，不仅帮助人们对乳酸的功能有了崭新的理解，而且将促使医学生物学者们重新审视“瓦伯格效应”这个肿瘤研究中的经典机制。研究者运用质谱，液相色谱，同位素标记，以及免疫学等多种手段鉴定并验证了在人和小鼠的细胞中，组蛋白赖氨酸上的乳酸化修饰广泛存在
普健生物可提供各种修饰类型的抗体制备技术服务，修饰类型包括磷酸化，甲基化，乙酰化，琥珀酰化，乳酸化，糖基化等。
